原料コンテンツ観覧時のお願い
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活性型EGF（活性型成長因子・特許抽出原料）
従来、成長因子は「不活性沈殿体」かつ「不溶性」で抽出されており、「不活性沈殿体」を活性型にするには、リフォールディング過程が必要であり、これが「活性の低い要因」となっていました。
また水溶性形態（親水性アミノ酸残基が外部を包み込み細胞受容体に結合できる成分）でなければ受容体に結合することができません。従って、不溶性は当然不活性となります。
弊社では特許技術により、「100％活性型」かつ「水溶性」での抽出に成功しました。
| EGF（active type） |
aFGF（active type） |
TGFα（active type） |
| VEGF（active type） |
IGF-1（active type） |
IGF-2（active type） |
| KGF-1（active type） |
KGF-2（active type） |
SCF（active type） |
特許抽出技術によりリフォールディング過程が省略され、
不純物が含まれず、純度および活性を保証。
活性型成長因子の生産方法は大腸菌に最初から活性形かつ水溶性の成長因子で生産される為に、リフォールディング過程および可溶化過程が省略され、不活性形成長因子を含んでいない純粋な100%活性形成長因子を生産できます。これにより、高純度、高活性、高IU値を実現しました。また、成長因子は通常、50℃以上で急激な活性減少または構造的な変形が起こりますが、15℃低温条件で成長因子の分離精製技術により、活性減少を起こさず、ACTIVE化を維持したまま原料生産が可能です。
水溶性EGFは、親水性アミノ酸残基が外部に向かって
包む形態となり、受容体と結合し、活性を表します。
タンパク質は、活性型構造(active structure,native form)を形成すると丸型になりますが、この時、親水性アミノ酸残基(hydrophilic amino acid residues)は外部に向かって、疎水性アミノ酸残基(hydrophobic amino acid residues)は内部に位置します。そうすれば、親水性アミノ酸残基が外部を包む形態になり、疎水性アミノ酸残基が水と接触することを阻むことで、「水溶性」になるのです。水溶性形態で存在すれば受容体(receptor)に結合することができます。不溶性とは、タンパク質が活性型構造を形成することができなくなるので、疎水性残基が外部に露出されることを意味します。従って、不溶性は当然不活性になります。
